您好,欢迎访问

商机详情 -

Calmodulin Binding Peptide 1

来源: 发布时间:2025年11月02日

重组人潜伏性TGF-β1蛋白(RecombinantHumanLatentTGF-β1)是一种重要的多功能细胞因子复合物,由转化生长因子-β1(TGF-β1)成熟肽段与其潜伏相关肽(Latency-AssociatedPeptide,LAP)通过非共价键结合形成。潜伏性TGF-β1是TGF-β1在体内的主要存在形式,能够维持TGF-β1的非活性状态,防止其过早启动,从而精确调控TGF-β1的生物学功能。该重组蛋白通常采用真核表达系统(如CHO细胞或HEK293细胞)制备,确保了其天然构象和生物活性。潜伏性TGF-β1蛋白在体外可被多种因素启动,如酸性环境、蛋白酶切割或整合素介导的机械力作用,释放出具有生物活性的成熟TGF-β1,进而参与细胞增殖、分化、迁移、免疫抑制及组织修复等多种生理过程。研究表明,潜伏性TGF-β1的异常启动与多种疾病密切相关,包括组织纤维化、病进展、自身免疫病及慢性炎症等。因此,重组人潜伏性TGF-β1蛋白不仅是研究TGF-β启动机制的重要工具,也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持,具有重要的科研和临床应用价值。在对亚硫酸氢盐转化后的DNA进行扩增时,Hot-Start Taq DNA Polymerase能够提供高特异性和高灵敏度的扩增效果。Calmodulin Binding Peptide 1

Calmodulin Binding Peptide 1,标准物质

重组人潜伏性TGF-β2蛋白(RecombinantHumanLatentTGF-β2)是一种重要的多功能细胞因子复合物,属于转化生长因子-β(TGF-β)超家族成员。TGF-β2与TGF-β1、TGF-β3同属TGF-β亚型,广参与胚胎发育、细胞分化、免疫调节及组织修复等生理过程。潜伏性TGF-β2由成熟TGF-β2肽段与其潜伏相关肽(Latency-AssociatedPeptide,LAP)通过非共价键结合形成,是TGF-β2在体内的主要存在形式,能够维持其非活性状态,防止过早启动。该重组蛋白通常采用真核表达系统(如CHO细胞或HEK293细胞)制备,确保了其天然构象和生物活性。潜伏性TGF-β2在体外可被酸性环境、蛋白酶切割或整合素介导的机械力作用启动,释放出具有生物活性的成熟TGF-β2,进而发挥生物学功能。研究表明,TGF-β2在眼部发育、神经系统发育及免疫稳态维持中具有独特作用,其异常表达与眼部疾病、神经系统疾病及病进展密切相关。因此,重组人潜伏性TGF-β2蛋白不仅是研究TGF-β信号通路的重要工具,也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持,具有重要的科研和临床应用价值。Calmodulin Binding Peptide 1这种预混液结合了热启动技术和优化的反应体系,为准确的基因扩增提供了强大的支持。

Calmodulin Binding Peptide 1,标准物质

重组人STAT4蛋白(His Tag)是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了His标签,便于纯化和检测。STAT4(Signal Transducer and Activator of Transcription 4)是一种重要的转录因子,广参与免疫细胞的信号转导和基因表达调控,在免疫反应和炎症过程中发挥关键作用。STAT4的功能与机制STAT4是JAK-STAT信号通路的关键成员,主要在T细胞、巨噬细胞和树突状细胞中表达。它通过与细胞因子受体(如IL-12R和IL-23R)结合的JAK激酶相互作用,被磷酸化启动后进入细胞核,调控多种免疫相关基因的表达。STAT4在Th1细胞分化、巨噬细胞活化和炎症反应中起重要作用,其功能异常与自身免疫疾病(如系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎)和慢性炎症密切相关。重组人STAT4蛋白(His Tag)的特点重组人STAT4蛋白(His Tag)具有以下明显特点:高纯度:纯度≥95%(经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证),确保实验结果的可靠性。低内素:内素水平<0.1 EU/μg,适合用于细胞实验和体内研究。功能完整:保留了天然STAT4的磷酸化位点和转录启动功能。实验应用重组人STAT4蛋白(His Tag)在多种实验中表现出色:流式细胞术:检测STAT4在免疫细胞中的表达水平。

在现代替物技术的舞台上,限制性核酸内切酶AccI是一位备受瞩目的“明星”。它是一种能够特异性识别并切割DNA的酶,凭借其精细的切割能力,在基因工程领域扮演着不可或缺的角色。AccI的识别序列是“GT^AC”,这意味着它会在DNA双链上找到这一特定的核苷酸序列,并在“^”标记的位置将DNA链切断。这种切割方式非常独特,它会产生黏性末端,即切割后的DNA片段两端会暴露出一段互补的单链区域。这种黏性末端的特性使得AccI在基因克隆和重组DNA技术中大显身手。在基因工程中,科学家们常常需要将目标基因从复杂的基因组中分离出来,并将其插入到合适的载体中。AccI可以像一把“精细刻刀”一样,将目标基因和载体DNA在特定位置切割,暴露出的黏性末端能够通过碱基互补配对的方式相互结合,再利用DNA连接酶将它们连接起来,从而构建出重组DNA分子。AccI的应用不仅局限于基因克隆,它还在基因分析和诊断中发挥着重要作用。通过AccI对DNA的切割模式,科学家可以分析基因的多态性,帮助诊断某些遗传性疾病。此外,AccI还可以用于构建基因文库,为研究基因功能和进化提供了重要的工具。AccI的发现和应用是分子生物学发展的重要里程碑。 在这个过程中,E1使用ATP的能量,在自身的活性位点的半胱氨酸残基与泛素C末端的甘氨酸残基形成硫酯键。

Calmodulin Binding Peptide 1,标准物质

重组人ITCH蛋白是一种重要的E3泛素连接酶,属于HECT(Homologous to E6AP C-Terminus)家族,在蛋白质降解、信号转导和免疫调节等多种细胞过程中发挥关键作用。ITCH蛋白通过催化底物蛋白的泛素化,调控其降解或功能改变,从而参与细胞周期、炎症反应和应激响应等生物学过程。该重组蛋白通常采用真核表达系统(如昆虫细胞或哺乳动物细胞)制备,以确保其正确的折叠和酶活性。ITCH蛋白具有典型的HECT结构域,能够特异性识别并结合底物蛋白,通过泛素-蛋白酶体途径介导其降解。其重组表达形式为研究人员提供了高纯度、高活性的蛋白工具,便于进行体外泛素化实验、蛋白相互作用研究及药物筛选等应用。ITCH在免疫调节中尤为重要,能够调控T细胞活化、细胞因子信号及NF-κB通路。其功能异常与多种疾病相关,包括自身免疫病、炎症性疾病及某些病。因此,重组人ITCH蛋白不仅是研究泛素化机制和信号通路的重要工具,也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持。CRISPR/Cas12a 是一种单一的RNA引导的核酸内切酶,通过CRISPR/Cas9系统为靶向基因组工程提供了新的机会。Calmodulin Binding Peptide 1

泛素连接酶E3识别特定的靶蛋白,并促进E2上的泛素转移到靶蛋白的赖氨酸残基上,形成泛素化标记。Calmodulin Binding Peptide 1

重组人干扰素ω-1(Interferonomega-1,IFN-ω1)蛋白(His标签)是一种重要的I型干扰素,具有广谱抗病毒、抗和免疫调节活性。IFN-ω1主要由白细胞在病毒沾染或免疫刺激下产生,通过启动JAK-STAT信号通路,诱导多种干扰素刺激基因(ISGs)的表达,从而抑制病毒复制、增强细胞免疫应答。该重组蛋白采用真核表达系统(如HEK293细胞)制备,确保了其天然的空间构象和生物活性。其N端融合了His标签,便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化,获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性,也方便了后续的实验应用,如细胞功能检测、抗病毒活性测定及受体结合研究等。IFN-ω1在抗病毒沾染、肿瘤免疫治及自身免疫疾病研究中具有广泛应用。与IFN-α和IFN-β相比,IFN-ω1具有独特的受体结合特性和生物学功能,可能成为新型治性干扰素的候选分子。此外,该重组蛋白也是研究干扰素信号通路、开发新型抗病毒药物和免疫调节剂的重要工具,为基础研究和临床应用提供了可靠的平台。Calmodulin Binding Peptide 1

标签: 技术服务